Los eritrocitos transportan oxígeno y dióxido de carbono unidos a la proteína hemoglobina (68 kDa). La función de la hemoglobina es fijar las moléculas de oxígeno en los pulmones (lo cual requiere alta afinidad por el oxígeno) y, después de transportarlas a través del sistema circulatorio, liberar el oxígeno en los tejidos (que tienen baja afinidad por el oxígeno). Dentro de los eritrocitos hay una alta concentración de hemoglobina.
La hemoglobina se compone de cuatro cadenas polipeptídicas de globina (ⲁ, β, 𝛿 o ℽ), cada una de las cuales forma un complejo con un grupo hemo que contiene hierro. Durante la oxigenación, cada uno de los cuatro grupos hemo que contienen hierro puede unir una molécula de oxígeno de manera reversible. Según la activación de diferentes genes de globina y la síntesis de la cadena de globina particular que haya en la macromolécula, se pueden distinguir los siguientes tipos de hemoglobina:
Hemoglobina HbA. Tiene gran prevalencia en los adultos, representa alrededor del 96% de la hemoglobina total. Es un tetrámero con dos cadenas ⲁ y dos cadenas β (ⲁ2β2).
Hemoglobina HbA2. Constituye del 1,5% al 3% de la hemoglobina total en los adultos. Está compuesta por dos cadenas ⲁ y dos cadenas 𝛿 (ⲁ2𝛿2).
Hemoglobina HbF. Comprende menos del 1% de la hemoglobina en los adultos. Contiene dos cadenas ⲁ y dos cadenas ℽ (ⲁ2ℽ2) y es la forma principal de hemoglobina en el feto
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